Отправить статью по E-mail Влияние противовирусного препарата Ингавирин® на внутриклеточные преобразования и импорт в ядро нуклеокапсидного белка вируса гриппа А
- Выпуск: Том 55, № 5 (2010)
- Страницы: 17-20
- Раздел: Статьи
- URL: https://virusjour.crie.ru/jour/article/view/12036
- ID: 12036
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Представлены результаты исследований влияния противовирусного препарата Ингавирин® на разные этапы внутриклеточных преобразований нуклеокапсидного белка (NP) вируса гриппа. Установлено, что Ингавирин® в диапазоне концентраций 400-1000 мкг/мл нарушает процесс биогенеза NP вируса гриппа, снижает эффективность образования конформационно зрелых компактных NP-олигомеров и задерживает миграцию вновь синтезированного NP из цитоплазмы в ядро. Показана ассоциация меченного тритием Ингавирина® с ядерными мембранами клеток MDCK. Проведенные исследования механизмов антивирусной активности Ингавирина® не только значимы для характеристики данного препарата, но также способствуют выявлению потенциальных мишеней для разработки новых противовирусных препаратов.
Ключевые слова
Список литературы
- Семенова Н. П., Чумаков В. М., Григорьева Т. А., Прокудина Е. Н. Зависимость ядерного импорта полимеров нуклеопротеина вируса гриппа от их конформационного статуса // Вопр. вирусол. - 2008 - Т. 53, № 6. С. 21-24.
- Avalos R. T., Yu Z., Nayak D. P. Association of influenza virus NP and M1 proteins with cellular cytoskeletal elements in influenza virus-infected cells // J. Virol. - 1997. - Vol. 71. - P. 2947-2958.
- Briedis D. J., Conti G., Munn E. A., Mahy B. W. Migration of influenza virus-specific polypeptides from cytoplasm to nucleus of infected cell // Virology. - 1981. - Vol. 111. - P. 154-164.
- Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. - 1970. - Vol. 227. - P. 680-685.
- Neumann G., Castrucci M. R., Kawaoka Y. Nuclear import and export of influenza virus nucleoprotein // J. Virol. - 1997. - Vol. 71. - P. 9690-9700.
- Portela A., Digard P. The influenza virus nucleoprotein: a multifunctional RNA-binding protein pivotal to virus replication // J. Gen. Virol. - 2002. - Vol. 83. - P. 723-734.
- Prokudina E. N., Semenova N. P., Chumakov V. M., Rudneva I. A. Transient disulfide bonds formation in conformational maturation of influenza virus NP // Virus Res. - 2004. - Vol. 99. - P. 169-175.
- Prokudina E. N., Semenova N. P., Chumakov V. M. Stability of intracellular influenza virus nucleocapsid protein oligomers // Arch. Virol. - 2005. - Vol. 150. - P. 833-839.
- Prokudina E. N., Semenova N. P., Chumakov V. M., Grigorieva T. A. Non-compact nucleocapsid protein multimers in influenza virus-infected cells // Arch. Virol. - 2007. - Vol. 152. - P. 981-988.
- Prokudina-Kantorovich E. N., Semenova N. P. Intracellular oligomerization of influenza virus nucleoprotein // Virology. - 1996. - Vol. 223. - P. 51-56.
- Ruigrok W. H., Baudin F. Structure of influenza virus RNP particles. Purified RNA-free influenza virus RNP forms structures that are indistinguishable from the intact influenza virus RNP particles // J. Gen. Virol. - 1995. - Vol. 76. - P. 1009-1014.
- Sugawara K., Muraki Y., Takashita E. et al. Conformational maturation of the nucleoprotein synthesized in influenza С virus-infected cells // Virus Res. - 2006. - Vol. 122. - P. 45-52.
- Ye Q., Krug R. M., Tao Y. J. The mechanism by which influenza A virus nucleoprotein forms oligomers and binds RNA // Nature. - 2006. - Vol. 444 - P. 1078-1082.
Дополнительные файлы
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).