ПРОБЛЕМЫ ВЫДЕЛЕНИЯ, ИДЕНТИФИКАЦИИ И АНТИГЕННОГО АНАЛИЗА СОВРЕМЕННЫХ ВИРУСОВ ГРИППА A(H3N2)

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Вирусы гриппа человека подтипа А(H3N2) отличаются высокой скоростью эволюции и регулярно вызывают эпидемии по всему миру. Их способность адаптироваться к ускользанию от иммунного ответа хозяина и изменять свою рецепторную специфичность очень высока. За последние 20 лет эти вирусы потеряли способность связываться с эритроцитами кур и индеек и практически перестали выделяться на куриных эмбрионах - основном источнике наращивания и получения противогриппозных вакцин. Выделение вирусов в культуре клеток MDCK привело к отбору штаммов, которые утрачивают один из потенциальных сайтов гликозилирования. Многие штаммы А(H3N2) приобрели мутации в нейраминидазе, которые искажают результаты антигенного анализа в реакции торможения гемагглютинации -- краеугольном методе при анализе соответствия циркулирующих в популяции людей вирусных изолятов штаммам, входящим в состав противогриппозных вакцин. В этой связи характеристика антигенных свойств вирусов гриппа А(H3N2) традиционными методами становится малоинформативной, а отбор вакцинных штаммов данного подтипа - ошибочным, что и отражается в несоответствии вакцинных и циркулирующих вирусов А(H3N2) в последние годы (2013-2014, 2014-2015, 2015-2016). Поиск, разработка и внедрение новых алгоритмов выделения и антигенного анализа вирусов гриппа А(H3N2) представляются крайне актуальными.

Об авторах

П. А. Петрова

ФГБУ «НИИ гриппа» Минздрава России

Автор, ответственный за переписку.
Email: polina.petrova@influenza.spb.ru
Россия

Н. И. Коновалова

ФГБУ «НИИ гриппа» Минздрава России

Email: noemail@neicon.ru
Россия

Д. М. Даниленко

ФГБУ «НИИ гриппа» Минздрава России

Email: noemail@neicon.ru
Россия

А. Д. Васильева

ФГБУ «НИИ гриппа» Минздрава России

Email: noemail@neicon.ru
Россия

М. Ю. Еропкин

ФГБУ «НИИ гриппа» Минздрава России

Email: noemail@neicon.ru
Россия

Список литературы

  1. Kilbourne E.D. Influenza pandemics of the 20th century. Emerg. Infect. Dis. 2006; 12(1): 9-18.
  2. Pan K., Deem M.W. Quantifying selection and diversity in viruses by entropy methods, with application to the haemagglutinin of H3N2 influenza. J. R. Soc. Interface. 2011; 8(64): 1644-53.
  3. Koel B.F., Burke D.F., Bestebroer T.M., van der Vliet S., Skepner E., Lewis N.S., et al. Substitutions near the receptor binding site determine major antigenic change during influenza virus evolution. Science. 2013; 342(6161): 976-9.
  4. Xiong X., McCauley J.W., Steinhauer D.A. Receptor binding properties of the influenza virus hemagglutinin as a determinant of host range. Curr. Top. Microbiol. Immunol. 2014; 385: 63-91.
  5. Paulson J.C. Interactions of animal viruses with cell surface. In: The Receptors. Volume 2. Los Angeles: Academic Press; 1985: 131-219.
  6. Gulati S., Smith D.F., Cummings R.D., Couch R.B., Griesemer S.B., St George K., et al. Human H3N2 influenza viruses isolated from 1968 to 2012 show varying preference for receptor substructures with no apparent consequences for disease or spread. PLoS One. 2013; 8(6): e66325.
  7. Böttcher-Friebertshäuser E., Garten W., Matrosovich M., Klenk H.D. The hemagglutinin: a determinant of pathogenicity. Curr. Top. Microbiol. Immunol. 2014; 385: 3-34.
  8. Ji Y., White Y.J., Hadden J.A., Grant O.C., Woods R.J. New insights into influenza A specificity: an evolution of paradigms. Curr. Opin. Struct. Biol. 2017; 44: 219-31.
  9. Connor R.J., Kawaoka Y., Webster R.G., Paulson J.C. Receptor specificity in human, avian, and equine H2 and H3 influenza virus isolates. Virology. 1994; 205(1): 17-23.
  10. Manual for the laboratory diagnosis and virological surveillance of influenza. WHO Press; 2011.
  11. Ларионова Н.В. Возбудитель гриппа: изменчивость в природе и эксперименте: Автореф. дисс. … д-ра биол. наук. СПб.; 2017
  12. Parker L., Wharton S.A., Martin S.R., Cross K., Lin Y., Liu Y., et al. Effects of egg-adaptation on receptor-binding and antigenic properties of recent influenza A (H3N2) vaccine viruses. J. Gen. Virol. 2016; 97(6): 1333-44.
  13. Hensley S.E., Das S.R., Bailey A.L., Schmidt L.M., Hickman H.D., Jayaraman A., et al. Hemagglutinin receptor binding avidity drives influenza A virus antigenic drift. Science. 2009; 326(5953): 734-6.
  14. Skowronski D.M., Janjua N.Z., De Serres G., Dickinson J.A., Winter A.L., Mahmud S.M., et al. Interim estimates of influenza vaccine effectiveness in 2012/13 from Canada’s sentinel surveillance network, January 2013. Eurosurveillance. 2012; 18(5): 9-14.
  15. Flannery B., Thaker S.N., Clippard J., Monto A.S., Ohmit S.E., et al. Interim adjusted estimates of seasonal influenza vaccine effectiveness - United States. MMWR. 2013; 2013: 119-23.
  16. Valenciano M., Kissling E., Collective I. Early estimates of seasonal influenza vaccine effectiveness in Europe: results from the I-MOVE multicenter case-control study, 2012/2013. Eurosurveillance. 2013; 18(7): 20400.
  17. Lin Y., Wharton S.A., Whittaker L., Dai M., Ermetal B., Lo J., et al. The characteristics and antigenic properties of recently emerged subclade 3C.3a and 3C.2a human influenza A(H3N2) viruses passaged in MDCK cells. Influenza Other Respir. Viruses. 2017; 11(3): 263-74.
  18. Lin Y., Xiong X., Wharton S.A., Martin S.R., Coombs P.J. Evolution of the receptor binding properties of the influenza A(H3N2) hemagglutinin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2012; 109(52): 21474-9.
  19. Matrosovich M., Matrosovich T., Carr J., Roberts N.A., Klenk H. Overexpression of the α-2,6-Sialyltransferase in MDCK Cells Increases Influenza Virus Sensitivity to Neuraminidase Inhibitors. J. Virol. 2003; 77(15): 8418-25.
  20. Mohr P.G., Deng Y.M., McKimm-Breschkin J.L. The neuraminidases of MDCK grown human influenza A(H3N2) viruses isolated since 1994 can demonstrate receptor binding. J. Virol. 2015; 12(1): 67-78.
  21. Lin Y.P., Gregory V., Collins P., Kloess J., Wharton S., Cattle N., et al. Neuraminidase receptor binding variants of human influenza A(H3N2) viruses resulting from substitution of aspartic asid 151 in the catalytic site: a role in virus attachment? J. Virol. 2010; 84(13): 6769-81.
  22. Skowronski D.M., Sabaiduc S., Chambers C., Eshaghi A., Gubbay J.B., Krajden M., et al. Mutations acquired during cell culture isolation may affect antigenic characterization of influenza A(H3N2) clade 3C.2a viruses. Eurosurveillance. 2016; 21(3): 30112.
  23. Annual report. WORLDWIDE INFLUENZA CENTRE WHO CC for Reference & Research on Influenza. THE FRANCIS CRICK INSTITUTE. Available at: https://www.crick.ac.uk/media/358671/crick_nh_vcm_report_feb_2017_v2.pdf
  24. Luksa M., Lässig M.A predictive fitness model for influenza. Nature. 2014; 507(7490):57-61.
  25. Neher R.A., Bedford T. Nextflu: real-time tracking of seasonal influenza virus evolution in humans. Bioinformatics. 2015; 31(21): 3546-8.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Петрова П.А., Коновалова Н.И., Даниленко Д.М., Васильева А.Д., Еропкин М.Ю., 2018

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС77-77676 от 29.01.2020.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах