СОВРЕМЕННАЯ ЭТИОТРОПНАЯ ХИМИОТЕРАПИЯ ГЕРПЕСВИРУСНЫХ ИНФЕКЦИЙ: ДОСТИЖЕНИЯ, НОВЫЕ ТЕНДЕНЦИИ И ПЕРСПЕКТИВЫ. АЛЬФАГЕРПЕСВИРУСЫ (ЧАСТЬ II)

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Ключевую роль в лечении герпесвирусных инфекций играют модифицированные нуклеозиды и их предлекарства - ацикловир (АЦВ), его L-валиновый эфир (валацикловир) и фамцикловир (предлекарство пенцикловира - ПЦВ). Биологическая активность соединений этого класса определяется их сходством с природными нуклеозидами. После фосфорилирования вирусной тимидинкиназой и затем клеточными ферментами до трифосфатной формы АЦВ и ПЦВ ингибируют активность вирусной ДНК-полимеразы и синтез вирусной ДНК. Возрастающая роль герпесвирусных инфекций в инфекционной патологии человека, а также развитие лекарственной резистентности у вирусов, главным образом у пациентов с иммунодефицитами различного генеза, обусловливают необходимость поиска новых соединений, обладающих антигерпесвирусной активностью, использующих в качестве биомишени не ДНК-полимеразу, а другие вирусные белки и ферменты, уникальные или отличающиеся от клеточных белков, выполняющих аналогичные функции. Целью данной работы были поиск научной литературы, посвящённой описанию новых соединений с альтернативным механизмом действия, с помощью международных баз данных (PubMed, MedLine, РИНЦ и других) и проведение анализа собранных данных о соединениях, потенциально пригодных для создания на их основе лекарственных противогерпетических препаратов.

Об авторах

В. Л. Андронова

ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России

Автор, ответственный за переписку.
Email: andronova.vl@yandex.ru
Россия

Список литературы

  1. Информационный бюллетень ВОЗ. Вирус простого герпеса. Available at: http://www.who.int/mediacentre/factsheets/fs400/ru/
  2. Elion G.B. Acyclovir discovery, mechanism of action and selectivity. J. Med. Virol. 1993; (Suppl. 1): 2-6. PMID: 8245887
  3. Frobert E., Burrel S., Ducastelle-Lepretre S., Billaud G., Ader F., Casalegno J.S., et al. Resistance of herpes simplex viruses to acyclovir: an update from a ten-year survey in France. Antiviral. Res. 2014; 111: 36-41. PMID: 25218782 doi: 10.1016/j.antiviral.2014.08.013
  4. ВОЗ. Значимость устойчивости к противомикробным препаратам для общественного здравоохранения. Available at: http://www.who.int/drugresistance/AMR_Importance/ru/
  5. Gilbert C., Bestman-Smith J., Boivin G. Resistance of herpesviruses to antiviral drugs: clinical impacts and molecular mechanisms. Drug Resist. Updat. 2002; 5(2): 88-114. PMID: 12135584
  6. Frobert E., Cortay J.C., Ooka T., Najioullah F., Thouvenot D., Lina B., et al. Genotypic detection of acyclovir-resistant HSV-1: characterization of 67 ACV-sensitive and 14 ACV-resistant viruses. Antiviral Res. 2008; 79(1): 28-36. PMID: 18336925 doi: 10.1016/j.antiviral.2008.01.153
  7. Spear P.G., Eisenberg R.J., Cohen G.H. Three classes of cell surface receptors for alphaherpesvirus entry. Virology. 2000; 275(1): 1-8. PMID: 11017782
  8. Keller M.J., Tuyama A., Carlucci M.J., Herold B.C. Topical microbicides for the prevention of genital herpes infection. J. Antimicrob. Chemother. 2005; 55(4): 420-3. PMID: 15743896 doi: 10.1093/jac/dki056
  9. Price C.F., Tyssen D., Davie A., Evans S., Lewis G.R., Xia S., et al. SPL7013 Gel (VivaGel®) retains potent HIV-1 and HSV-2 inhibitory activity following vaginal administration in humans. PLoS One. 2011; 6(9): e24095. PMID: 21935377 PMCID: PMC3174146 doi: 10.1371/journal.pone.0024095
  10. Smith C.C., Peng T., Kulka M., Aurelian L. The PK domain of the large subunit of herpes simplex virus type 2 ribonucleotidereductase (ICP10) is required for immediate-early gene expression and virus growth. J. Virol. 1998; 72(11): 9131-41. PMID: 9765459 PMCID: PMC110331
  11. Idowu A.D., Fraser-Smith E.B., Poffenberger K.L., Herman R.C. Deletion of the herpes simplex virus type 1 ribonucleotidereductasegene alters virulence and latency in vivo. Antiviral Res. 1992; 17(2): 145-56. PMID: 1313220
  12. Bonneau A.M., Kibler P., White P., Bousquet C., Dansereau N., Cordingley M.G. Resistance of herpes simplex virus type 1 to peptidomimetic ribonucleotidereductase inhibitors: selection and characterization of mutant isolates. J. Virol. 1996; 70(2): 787-93. PMID: 8551616
  13. Duan J., Liuzzi M., Paris W., Lambert M., Lawetz C., Moss N., et al. Antiviral activity of a selective ribonucleotidereductase inhibitor against acyclovir-resistant herpes simplex virus type 1 in vivo. Antimicrob. Agents Chemother. 1998; 42(7): 1629-35. PMID: 9660995
  14. Koff A., Schwedes J.F., Tegtmeyer P. Herpes simplex virus origin-binding protein (UL9) loops and distorts the viral replication origin. J. Virol. 1991; 65(6): 3284-92. PMID: 1851878 PMCID: PMC240986
  15. Андронова В.Л., Гроховский С.Л., Суровая А.Н., Гурский Г.В., Галегов Г.А. Антигерпетическая активность димерных производных нетропсина. Доклады Академии наук. 2001; 380(4): 548-51.
  16. Андронова В.Л., Гроховский С.Л., Суровая А.Н., Гурский Г.В., Галегов Г.А. Действие димерного аналога нетропсина 15Lys-bis-Nt и ацикловира на репродукцию вируса простого герпеса. Поиск вариантов вируса герпеса с лекарственной устойчивостью к 15Lys-bis-Nt и ацикловиру. Доклады Академии наук. 2015; 460(5): 595-600.
  17. Wemmer D.E. Ligands recognizing the minor groove of DNA: development and applications. Biopolymers. 1999-2000; 52(4): 197-211.
  18. Bazhulina N.P., Surovaya A.N., Gursky Y.G., Andronova V.L., Moiseeva E.D., Nikitin C.A., et al. Complex of the herpes simplex virus type 1 origin binding protein UL9 with DNA as a platform for the design of a new type of antiviral drugs. J. Biomol. Struct. Dyn. 2014; 32(9): 1456-73. PMID: 23879454 doi: 10.1080/07391102.2013.820110
  19. Андронова В.Л., Гроховский С.Л., Суровая А.Н., Гурский Г.В., Галегов Г.А. Антигерпетическая активность комбинаций производных нетропсина с модифицированными нуклеозидами и фосфоноуксусной кислотой на модели вируса герпеса простого первого типа в культуре клеток Vero. Доклады Академии наук. 2005; 400(6): 822-6
  20. ChemlDplus. A Toxnet Database. Netropsin. Available at: http://chem.sis.nlm.nih.gov/chemidplus/rn/1438-30-8
  21. Андронова В.Л., Гроховский С.Л., Суровая А.Н., Гурский Г.В., Галегов Г.А. Действие димерных производных нетропсина и их комбинаций с ацикловиром на герпесвирусную инфекцию мышей. Доклады Академии наук. 2007; 43(6): 830-4.
  22. Андронова В.Л., Гроховский С.Л., Суровая А.Н., Гурский Г.В., Дерябин П.Г., Львов Д.К. и др. Оценка активности производных бис-нетропсина на модели экспериментального кожного герпеса морских свинок. Вопросы вирусологии. 2013; 58(1): 32-5.
  23. Whitley R.J., Prichard M. A novel potential therapy for HSV. N. Engl. J. Med. 2014; 370(3): 273-4. doi: 10.1056/NEJMe1313982.
  24. Field H.J., Huang M.L., Lay E.M., Mickleburgh I., Zimmermann H., Birkmann A. Baseline sensitivity of HSV-1 and HSV-2 clinical isolates and defined acyclovir-resistant strains to the helicase-primase inhibitor pritelivir. Antiviral Res. 2013; 100(2): 297-9. PMID: 24021190 doi: 10.1016/j.antiviral.2013.08.024/
  25. Betz U. A., Fischer R., Kleymann G., Hendrix M., Rubsamen-Waigmann H. Potent in vivo antiviral activity of the herpes simplex virus primase-helicase inhibitor BAY 57-1293. Antimicrob. Agents Chemother. 2002; 46(6): 1766-72. PMID: 12019088 PMCID: PMC127257
  26. Kaufman H.E., Varnell E.D., Gebhardt B.M., Thompson H.W., Atwal E., Rübsamen-Waigmann H., et al. Efficacy of a helicase-primase inhibitor in animal models of ocular herpes simplex virus type 1 infection. J. Ocul. Pharmacol. Ther. 2008; 24(1): 34-42. PMID: 18201137 PMCID: PMC2365309 doi: 10.1089/jop.2007.0084
  27. Sukla S., Biswas S., Birkmann A., Lischka P., Zimmermann H., Field H.J. Mismatch primer-based PCR reveals that helicase-primase inhibitor resistance mutations pre-exist in herpes simplex virus type 1 clinical isolates and are not induced during incubation with the inhibitor. J. Antimicrob. Chemother. 2010; 65(7): 1347-52. PMID: 20453068 PMCID: PMC2835512 doi: 10.1093/jac/dkq135
  28. Biswas S., Kleymann G., Swift M., Tiley L.S., Lyall J., Aguirre-Hernández J., et al. A single drug-resistance mutation in HSV-1 UL52 primase points to a difference between two helicase-primase inhibitors in their mode of interaction with the antiviral target. J. Antimicrob. Chemother. 2008; 61(5): 1044-7. PMID: 18299638 doi: 10.1093/jac/dkn057
  29. Davison A.J., Scott J.E. Complete DNA Sequence of Varicella-Zoster Virus. J. Gen. Virol. 1986; 67(Pt. 9): 1759-816. PMID: 3018124 doi: 10.1099/0022-1317-67-9-1759
  30. Wald A., Corey L., Timmler B., Magaret A., Warren T., Tyring S., et al. Helicase-primase inhibitor pritelivir for HSV-2 infection. N. Engl. J. Med. 2014; 370(3): 201-10. PMID: 24428466 doi: 10.1056/NEJMoa1301150
  31. Walt A., Timmler B., Magaret A., Warren T., Tyring S., Johnston C., et al. Effect of pritelivir compared with valacyclovir on genital HSV-2 shedding in patients with frequent recurrences: a randomized clinical trial. JAMA. 2016; 316(23): 2495-503. doi: 10.1001/jama.2016.18189
  32. Crute J.J., Grygon C.A., Hargrave K.D., Simoneau B., Faucher A.M., Bolger G., et al. Herpes simplex virus helicase-primase inhibitors are active in animal models of human disease. Nat. Med. 2002; 8(4): 386-91. PMID: 11927945 doi: 10.1038/nm0402-386
  33. Duan J., Liuzzi M., Paris W., Liard F., Browne A., Dansereau N., et al. Oral bioavailability and in vivo efficacy of the helicase-primase inhibitor BILS 45 BS against acyclovir-resistant herpes simplex virus type 1. Antimicrob. Agents Chemother. 2003; 47(6): 1798-804. PMID: 12760851 PMCID: PMC155846
  34. Biswas S., Field H.J. Herpes simplex virus helicase-primase inhibitors: resent findings from the study of drug resistance mutations. Antivir. Chem. Chemother. 2008; 19(1): 1-6. PMID: 18610552 doi: 10.1177/095632020801900101
  35. Chono K., Katsumata K., Kontani T., Kobayashi M., Sudo K., Yokota T., et al. ASP2151, a novel helicase-primase inhibitor, possesses antiviral activity against varicella-zoster virus and herpes simplex virus types 1 and 2. J. Antimicrob. Chemother. 2010; 65(8): 1733-41. PMID: 20534624 doi: 10.1093/jac/dkq198
  36. Chono K., Katsumata K., Suzuki H., Shiraki K. Synergistic activity of amenamevir (ASP2151) with nucleoside analogs against herpes simplex virus types 1 and 2 and varicella-zoster virus. Antiviral Res. 2013; 97(2): 154-60. PMID: 23261844 doi: 10.1016/j.antiviral.2012.12.006
  37. Katsumata K., Chono K., Sudo K., Shimizu Y., Kontani T., Suzuki H. Effect of ASP2151, a herpesvirus helicase-primase inhibitor, in a guinea pig model of genital herpes. Molecules. 2011; 16(9): 7210-23. PMID: 21869749 doi: 10.3390/molecules16097210
  38. Tyring S., Wald A., Zadeikis N., Dhadda S., Takenouchi K., Rorig R. ASP2151 for the treatment of genital herpes: a randomized, double-blind, placebo- and valacyclovir-controlled, dose-finding study. J. Infect. Dis. 2012; 205(7): 1100-10. PMID: 22351940 doi: 10.1093/infdis/jis019
  39. Weinheimer S.P., McCann P.J., O’Boyle D.R., Stevens J.T., Boyd B.A., Drier D.A., et al. Autoproteolysis of herpes simplex virus type 1 protease releases an active catalytic domain found in intermediate capsid particles. J. Virol. 1993; 67(10): 5813-22. PMID: 8396657 PMCID: PMC237999
  40. Chen P., Tsuge H., Almassy R.J., Gribskov C.L., Katoh S., Vanderpool D.L., et al. Structure of the human cytomegalovirus protease catalytic domain reveals a novel serine protease fold and catalytic triad. Cell. 1996; 86(5): 835-43. PMID: 8797829
  41. DiIanni C.L., Stevens J.T., Bolgar M., O’Boyle D.R., Weinheimer S.P., Colonno R.J. Identification of the serine residue at the active site of the herpes simplex virus type 1 protease. J. Biol. Chem. 1994; 269(17): 12672-6. PMID: 8175677
  42. Qiu X., Janson C.A., Culp J.S., Richardson S.B., Debouck C., Smith W.W., et al. Crystal structure of varicella-zoster virus protease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997; 94(7): 2874-9. PMID: 9096314 PMCID: PMC20290
  43. Matsumoto M., Misawa S., Chiba N., Takaku H., Hayashi H. Selective nonpeptidic inhibitors of herpes simplex virus type 1 and human cytomegalovirus proteases. Biol. Pharm. Bull. 2001; 24(3): 236-41. PMID: 11256477
  44. Budihas S.R., Gorshkova I., Gaidamakov S., Wamiru A., Bona M.K., Parniak M.A., et al. Selective inhibition of HIV-1 reverse transcriptase-associated ribonuclease H activity by hydroxylated tropolones. Nucleic. Acids Res. 2005; 33(4): 1249-56. PMID: 15741178 PMCID: PMC552956 doi: 10.1093/nar/gki268
  45. Chung S., Himmel D.M., Jiang J.K., Wojtak K., Bauman J.D., Rausch J.W., et al. Synthesis, activity, and structural analysis of novel α-hydroxytropolone inhibitors of human immunodeficiency virus reverse transcriptase-associated ribonuclease H. J. Med. Chem. 2011; 54(13): 4462-73. PMID: 21568335 PMCID: PMC3133734 doi: 10.1021/jm2000757
  46. Tavis J.E., Wang H., Tollefson A.E., Ying B., Korom M., Cheng X., et al. Inhibitors of nucleotidyltransferase superfamily enzymes suppress herpes simplex virus replication. Antimicrob. Agents Chemother. 2014; 58(12): 7451-61. PMID: 25267681 PMCID: PMC4249532 doi: 10.1128/AAC.03875-14
  47. Ireland P.J., Tavis J.E., D’Erasmo M.P., Hirsch D.R., Murelli R.P., Cadiz M.M., et al. Synthetic α-hydroxytropolones inhibit replication of wild-type and acyclovir-resistant herpes simplex viruses. Antimicrob. Agents Chemother. 2016; 60(4): 2140-9. doi: 10.1128/AAC.02675-15
  48. Masaoka T., Zhao H., Hirsch D.R., D’Erasmo M.P., Meck C., Varnado B., et al. Characterization of the C-Terminal Nuclease Domain of Herpes Simplex Virus pUL15 as a Target of Nucleotidyltransferase Inhibitors. Biochemistry. 2016; 55(5): 809-19. doi: 10.1021/acs.biochem.5b01254.
  49. Nadal M., Mas P.J., Blanco A.G., Arnan C., Solà M., Hart D.J., et al. Structure and inhibition of herpesvirus DNA packaging terminase nuclease domain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010; 107(37): 16078-83. PMID: 20805464 PMCID: PMC2941324 doi: 10.1073/pnas.1007144107
  50. Selvarajan Sigamani S., Zhao H., Kamau Y.N., Baines J.D., Tang L. The structure of the herpes simplex virus DNA-packaging terminase pUL15 nuclease domain suggests an evolu-tionary lineage among eukaryotic and prokaryotic viruses. J. Virol. 2013; 87(12): 7140-8. PMID: 23596306 PMCID: PMC3676077 doi: 10.1128/JVI.00311-13
  51. Bryant K.F., Yan Z., Dreyfus D.H., Knipe D.M. Identification of a divalent metal cation binding site in herpes simplex virus 1 (HSV-1) ICP8 required for HSV replication. J. Virol. 2012; 86(12): 6825-34. PMID: 23596306 PMCID: PMC3676077 doi: 10.1128/JVI.00311-13
  52. Reuven N.B., Staire A.E., Myers R.S., Weller S.K. The herpes simplex virus type 1 alkaline nuclease and single-stranded DNA binding protein mediate strand exchange in vitro. J. Virol. 2003; 77(13): 7425-33. PMID: 12805441 PMCID: PMC164775
  53. Yan Z., Bryant K.F., Gregory S.M., Angelova M., Dreyfus D.H, Zhao X.Z., et al. HIV integrase inhibitors block replication of alpha-, beta-, and gammaherpesviruses. MBio. 2014; 5(4): e01318-14. doi: 10.1128/mBio.01318-14
  54. Trus B.L., Cheng N., Newcomb W.W., Homa F.L., Brown J.C., Steven A.C. Structure and polymorphism of the UL6 portal protein of herpes simplex virus type 1. J. Virol, 2004; 78(22): 12668-71. PMID: 15507654 PMCID: PMC525097 doi: 10.1128/JVI.78.22.12668-12671.2004
  55. vanZeijl M., Fairhurst J., Jones T.R., Vernon S.K., Morin J., La Rocque J., et al. Novel class of thiourea compounds that inhibit herpes simplex virus type 1 DNA cleavage and encapsidation: resistance maps to the UL6 gene. J. Virol. 2000; 74(19): 9054-61.PMID: 10982350 PMCID: PMC102102
  56. Schang L.M., Bantly A., Schaffer P.A. Explant-induced reactivation of herpes simplex virus occurs in neurons expressing nuclear cdk2 and cdk4. J. Virol. 2002; 76(15): 7724-35. PMID: 12097586 PMCID: PMC136347
  57. Schang L.M., Rosenberg A., Schaffer P.A. Roscovitine, a specific inhibitor of cellular cyclin-dependent kinases, inhibits herpes simplex virus DNA synthesis in the presence of viral early proteins. J. Virol. 2000; 74(5): 2107-20. PMID: 10666240 PMCID: PMC111691
  58. Greco A., Callé A., Morfin F., Thouvenot D., Cayre M., Kindbeiter K., et al. S-adenosyl methionone decarboxylase activity is required for the outcome of herpes simplex virus type 1 infection and represents a new potential therapeutic target. FASEB J. 2005; 19(9): 1128-30. PMID: 15863396 doi: 10.1096/fj.04-2108fje
  59. Francke B. Cell-free synthesis of herpes simplex virus DNA: the influence of polyamines. Biochemistry. 1978; 17(25): 5494-9. PMID: 215202
  60. Goodell J.R., Madhok A.A., Hiasa H., Ferguson D.M. Synthesis and evaluation of acridine- and acridone-based anti-herpes agents with topoisomerase activity. Bioorg. Med. Chem. 2006; 14(16): 5467-80. PMID: 16713270 doi: 10.1016/j.bmc.2006.04.044

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Андронова В.Л., 2018

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС77-77676 от 29.01.2020.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах