Влияние мутаций, меняющих антигенную специфичность, на рецепторсвязывающую активность гемагглютинина вирусов гриппа А подтипов Н1 и Н5


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Гемагглютинин (НА) вируса гриппа является белком оболочки вируса, осуществляющим прикрепление вирусных частиц к клеткам посредством связывания терминального сиалового остатка сиаловой кислоты в олигосахаридах клеточной поверхности. В наших прошлых работах при исследовании эскейп-мутантов, т. е. мутантов, резистентных к нейтрализующему действию моноклональных антител, были выявлены аминокислотные замены вблизи рецепторсвязывающего кармана НА. В настоящем исследовании степень сродства НА в отношении как альфа-2-3-, так и альфа-2-6-сиалогликоконъюгатов была определена для эскейп-мутантов вирусов гриппа подтипов Н1 и Н5. Полученные данные показали, что уменьшение положительного электростатического заряда поверхности молекулы НА в результате аминокислотных замен, обеспечивающих резистентность к моноклональным антителам, может вызывать снижение аффинности НА к сиалосодержащим аналогам клеточных рецепторов. Результаты обсуждаются в связи с эволюцией НА в ходе природной циркуляции вирусов гриппа подтипов Н1 и Н5.

Полный текст

Влияние мутаций, меняющих антигенную специфичность, на рецепторсвязывающую активность гемагглютинина вирусов гриппа А подтипов Н1 и Н5
×

Список литературы

  1. Игнатьева А. В., Руднева И. А., Тимофеева Т. А. и др. Высокорепродуктивный вирус-реассортант, содержащий гемагглютинин и нейраминидазу пандемического вируса гриппа A/Moscow/01/2009 (H1N1). Вопросы вирусологии. 2011; 56 (4): 9—14.
  2. Климова Р. Р., Масалова О. В., Бурцева Е. И. и др. Моноклональные антитела к пандемическому вирусу гриппа A/IIV-Moscow/01/2009 (H1N1)sw1, обладающие высокой вируснейтрализующей активностью. Вопросы вирусологии. 2011; 56 (3): 15—20.
  3. Кущ А. А., Климова Р. Р., Масалова О. В. и др. Получение и свойства моноклональных антител к высокопатогенному штамму вируса гриппа птиц A(H5N1), выделенному на территории Российской Федерации. Вопросы вирусологии. 2008; 53 (5): 9—14.
  4. Львов Д. К., Бурцева Е. И., Прилипов А. Г. и др. Изоляция 24.05.09 и депонирование в государственную коллекцию вирусов (ГКВ 2452 от 24.05.09) первого штамма A/IIV-Moscow/01/2009 (H1N1) swl, подобного свиному вирусу A(H1N1) от первого выявленного 21.05.09 больного в Москве. Вопросы вирусологии. 2009; 54 (5): 10—14.
  5. Cattoli G., Milani A., Temperton N. et al. Antigenic drift in H5N1 avian influenza virus in poultry is driven by mutations in major antigenic sites of the hemagglutinin molecule analogous to those for human influenza virus. J. Virol. 2011; 85: 8718—8724.
  6. Chutinimitkul S., van Riel D., Munster V. J. et al. In vitro assessment of attachment pattern and replication efficiency of H5N1 influenza A viruses with altered receptor specificity. J. Virol. 2010; 84: 6825—6833.
  7. Gambaryan A. S., Matrosovich M. N., Bender C.A., Kilbourne E. D. Differences in the biological phenotype of low-yielding (L) and high-yielding (H) variants of swine influenza virus A/NJ/11/76 are associated with their different receptor-binding activity. Virology. 1998; 247: 223—231.
  8. Gambaryan A. S., Lomakina N. F., Boravleva E. Y. et al. Comparative safety, immunogenicity, and efficacy of several anti-H5N1 influenza experimental vaccines in a mouse and chicken models (Testing of killed and live H5 vaccine). Influenza Other Resp. Viruses. 2011; 6 (3): 188—195.
  9. Garten R. J., Davis C. T., Russell C. A. et al. Antigenic and genetic characteristics of swine-origin 2009 A(H1N1) influenza viruses circulating in humans. Science. 2009; 235: 197—201.
  10. Ha Y., Stevens D. J., Skehel J. J., Wiley D. C. X-ray structures of H5 avian and H9 swine influenza virus hemagglutinins bound to avian and human receptor analogs. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001; 98: 11181—11186.
  11. Hensley S. E., Das S. R., Bailey A. L. et al. Hemagglutinin receptor binding avidity drives influenza A virus antigenic drift. Science. 2009; 326 (5953): 734—736.
  12. Kaverin N. V., Rudneva I. A., Ilyushina N. A. et al. Structure of antigenic sites on the haemagglutinin molecule of H5 avian influenza virus and phenotypic variation of escape mutants. J. Gen. Virol. 2002; 83: 2497—2505.
  13. Kaverin N. V., Rudneva I. A., Ilyushina N. A. et al. Structural differences among hemagglutinins of influenza A virus subtypes are reflected in their antigenic architecture: analysis of H9 escape mutants. J. Virol. 2004; 78: 240—249.
  14. Matrosovich M. N., Mochalova L. V., Marinina V. P. et al. Synthetic polymeric sialoside inhibitors of influenza virus receptor-binding activity. FEBS Lett. 1990; 272: 209—212.
  15. Mochalova L., Gambaryan A., Romanova J. et al. Receptor-binding properties of modern human influenza viruses primarily isolated in Vero and MDCK cells and chicken embryonated eggs. Virology. 2003; 313: 473—480.
  16. Rudneva I. A., Ilyushina N. A., Timofeeva T. A. et al. Restoration of virulence of escape mutants of H5 and H9 influenza viruses by their readaptation to mice. J. Gen. Virol. — 2005. - Vol. 86. — P. 2831—2838.
  17. Rudneva I. A., Kushch A. A., Masalova O. V. et al. Antigenic epitopes in the hemagglutinin of Qinghai-type influenza H5N1 virus. Viral Immunol. 2010; 23: 181—187.
  18. Rudneva I., Ignatieva A., Timofeeva T. et al. Escape mutants of pandemic influenza A/H1N1 2009 virus: variations in antigenic specificity and receptor affinity of the hemagglutinin. Virus Res. 2012; 166 (1—2): 61—67.
  19. Shen J., Ma J., Wang Q. Evolutionary trends of A(H1N1) influenza virus hemagglutinin since 1918. PLoS ONE. 2009; 4 (11): e7789.
  20. Smirnov Y. A., Lipatov A. S., Van Beek R. et al. Characterization of adaptation of an avian influenza A (H5N2) virus to a mammalian host. Acta Virol. 2000; 44 (1): 1—8.
  21. Smith J., Vijayakrishna D., Bahl J. et al. Origins and evolutionary genomics of the 2009 swine-origin H1N1 influenza A epidemic. Nature. 2009; 459: 1122—1126.
  22. Tuzikov A. B., Gambaryan A. S., Juneja L. R., Bovin N. V. Conversion of complex sialooligosaccharides into polymeric conjugates and their anti-influenza virus inhibitory potency. J. Carbohydr. Chem. 2000. 19: 1191—1200.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Тимофеева Т.А., Игнатьева А.В., Руднева И.А., Мочалова Л.В., Бовин Н.В., Каверин Н.В., 2013

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС77-77676 от 29.01.2020.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах