Эволюционные изменения генов NA и НА вируса гриппа H3N2 в московском регионе в период 2003-2009 гг.


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Во время вспышки гриппа 2009 г. в Москве от больных людей выделяли вирусы гриппа H3N2 путем размножения в культурах кишечного (линия Сасо-2) или бронхиального (линия Calu-3) эпителия человека, поддерживающих расщепление вирусного белка HA0 → НА1 + НА2 и многоцикловую репликацию вирусов. Анализ нуклеотидной последовательности вирусных РНК показал, что вирусы 2009 г. отличались от изолятов 2003 г. по 14 и 21 аминокислотам в белках нейраминидазы (NA) и гемагглютинина (HA) соответственно. Ген NA имел полноценную длину 1762 нуклеотида, тогда как изоляты 2003 г. имели делецию 66 нуклеотидов (22 аминокислоты) в стеблевом регионе ("короткий" генотип NA). NA изолятов 2009 и 2003 гг. имела аминокислотный профиль, характерный для штаммов, чувствительных к осельтамивиру и занамивиру. НА вирусов 2009 г. имел сайт гликозилирования Asn181 (Asn165 от сигнального пептида), что коррелировало с полноразмерной NA. Вирусы 2009 и 2003 гг. имели Phe209 и Ser209 соответственно в рецепторном центре НА, что коррелировало с их различиями в гемагглютинирующей активности. При филогенетическом сравнении гены NA московских вирусов 2003 и 2009 гг. находились в одном генетическом клэйде с единым общим предшественником, тогда как гены НА этих вирусов расходились на большую генетическую дистанцию и локализовались в различных клэйдах. Распределение вирусов на филогенетическом древе позволило предположить, что московские изоляты 2009 г. не были прямыми родственниками вируса 2003 г. и в период с 2003 по 2009 г. вирус гриппа H3N2 с "коротким" генотипом NA был вытеснен из московской популяции вирусом-мигрантом с полноразмерным геном NA.

Список литературы

  1. Abed Y., Baz M., Boivin G. A novel neuraminidase deletion mutation conferring resistance to oseltamivir in clinical influenza A/H3N2 virus // J. Infect. Dis. - 2009. - Vol. 199, N 2. - P. 180-183.
  2. Air G. M., Els M. C., Brown L. E. et al. Location of antigenic sites on the three-dimensional structure of the influenza N2 virus neuraminidase // Virology. - 1985. - Vol. 145, N 2. - P. 237-248.
  3. Baigent S. J., McCauley J. W. Glycosylation of haemagglutinin and stalk-length of neuraminidase combine to regulate the growth of avian influenza viruses in tissue culture // Virus Res. - 2001. - Vol. 79. - P. 177-185.
  4. Blok J., Air G. M. Block deletions in the neuraminidase genes from some influenza A viruses of the N1 subtype // Virology. - 1982. - Vol. 118, N 1. - P. 229-234.
  5. Claas E. C. J., Osterhaus A. D. M. E., van Beek R. et al. Human influenza A H5N1 virus related to a highly pathogenic avian influenza virus // Lancet. - 1998. - Vol. 351. - P. 472-477.
  6. Els M. C., Air G. M., Murti K. G. et al. An 18-amino acid deletion in an influenza neuraminidase // Virology. - 1985. - Vol. 142, N 2. - P. 241-247.
  7. Fiore A. E., Uyeki T. M., Broder K. et al. Centers for Disease Control and Prevention (CDC). Prevention and control of influenza with vaccines: recommendations of the Advisory Committee on Immunization Practice (ACIP) // MMWR Recomm. Rep. - 2010. - Vol. 59, N RR-8. - P. 1-62.
  8. Gulati S., Smith D. F., Air G. M. Deletion of neuraminidase and resistance to oseltamivir may be a consequence of restricted receptor specificity in recent H3N2 influenza viruses // Virol. J. - 2009. - Vol. 6. - P. 22-37.
  9. Luo G., Chung J., Palese P. Alterations of the stalk of the influenza virus neuraminidase: deletions and insertions // Virus Res. - 1993. - Vol. 29, N 3. - P. 321-330.
  10. Matrosovich M., Zhou N., Kawaoka Y., Webster R. The surface glycoproteins of H5 influenza viruses isolated from humans, chickens, and wild aquatic birds have distinguishable properties // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 2. - P. 1146-1155.
  11. Medeiros R., Escriou N., Naffakh N. et al. Hemagglutinin residues of recent human A(H3N2) influenza viruses that contribute to the inability to agglutinate chicken erythrocytes // Virology. - 2001. - Vol. 289, N 1. - P. 74-85.
  12. Memoli M. J., Hrabal R. J., Hassantoufighi A. et al. Rapid selection of a transmissible multidrug-resistant influenza A/H3N2 virus in an immunocompromised host // J. Infect. Dis. - 2010. - Vol. 201, N 9. - P. 1397-1403.
  13. Moules V., Ferraris O., Terrier O. et al. In vitro characterization of naturally occurring influenza H3NA-viruses lacking the NA gene segment: toward a new mechanism of viral resistance? // Virology. - 2010. - Vol. 404, N 2. - P. 215-224.
  14. Nelson M. I., Simonsen L., Viboud C. et al. Stochastic processes are key determinants of short-term evolution in influenza A virus // PLoS Pathog. - 2006. - Vol. 2, N 12. - P. e125.
  15. Nelson M. I., Simonsen L., Viboud C. et al. Phylogenetic analysis reveals the global migration of seasonal influenza A viruses // PLoS Pathog. - 2007. - Vol. 3, N 9. - P. 1220-1228.
  16. Nobusawa E., Ishihara H., Morishita T. et al. Change in receptor-binding specificity of recent human influenza A viruses (H3N2): a single amino acid change in hemagglutinin altered its recognition of sialyloligosaccharides // Virology. - 2000. - Vol. 278. - P. 587-596.
  17. Okada J., Ohshima N., Kubota-Koketsu R. et al. Localization of epitopes recognized by monoclonal antibodies that neutralized the H3N2 influenza viruses in man // J. Gen. Virol. - 2011. - Vol. 92, N 1. - P. 230-241.
  18. Okomo-Adhiambo M., Nguyen H. T., Sleeman K. et al. Host cell selection of influenza neuraminidase variants: implications for drug resistance monitoring in A(H1N1) viruses // Antiviral Res. - 2010. - Vol. 85, N 2. - P. 381-388.
  19. Ruiz-Carrascoso G., Casas I., Pozo F. et al. Prolonged shedding of amantadine- and oseltamivir-resistant influenza A(H3N2) virus with dual mutations in an immunocompromised infant // Antiviral Ther. - 2010. - Vol. 15, N 7. - P. 1059-1063.
  20. Russell C. A., Jones T. C., Barr I. G. et al. The global circulation of seasonal influenza A(H3N2) viruses // Science. - 2008. - Vol. 320, N 5874. - P. 340-346.
  21. Sheu T. G., Deyde V. M., Okomo-Adhiambo M. et al. Surveillance for neuraminidase inhibitor resistance among human influenza A and B viruses circulating worldwide from 2004 to 2008 // Antimicrob. Agents Chemother. - 2008. - Vol. 52, N 9. - P. 3284-3292.
  22. Skehel J. J., Wiley D. C. Receptor binding and membrane fusion in virus entry: the influenza hemagglutinin // Annu. Rev. Biochem. - 2000. - Vol. 69. - P. 531-569.
  23. Sorrell E. M., Song H., Pena L., Perez D. R. A 27-amino-acid deletion in the neuraminidase stalk supports replication of an avian H2N2 influenza A virus in the respiratory tract of chickens // J. Virol. - 2010. - Vol. 84, N 22. - P. 11831-11840.
  24. Taubenberger J. K., Kash J. C. Influenza virus evolution, host adaptation, and pandemic formation // Cell Host Microbe. - 2010. - Vol. 7, N 6. - P. 440-451.
  25. Wagner R., Matrosovich M., Klenk H. D. Functional balance between haemagglutinin and neuraminidase in influenza virus infections // Rev. Med. Virol. - 2002. - Vol. 12. - P. 159-166.
  26. Wright P. F., Neumann G., Kawaoka Y. // Fields virology / Eds D. M. Knipe et al. - Philadelphia, 2007. - P. 1691-1740.
  27. Zhirnov O. P., Klenk H. D. Human influenza viruses are proteolytically activated and do not induce apoptosis in CACO-2 cells // Virology. - 2003. - Vol. 313. - P. 198-200.
  28. Zhirnov O. P., Vorobjeva I. V., Saphonova O. A. et al. Biochemical properties of clinical influenza viruses propagated in human intestinal cell line // Biochemistry. - 2007. - Vol. 72, N 4. - P. 493-505.
  29. Zhirnov O. P., Vorobjeva I. V., Saphonova O. A. et al. Structural and evolutionary characteristics of HA, NA, NS, and M genes of clinical influenza A/H3N2 viruses passaged in human and canine cells // J. Clin. Virol. - 2009. - Vol. 45. - P. 332-343.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Жирнов О.П., Воробьева И.В., Поярков С.В., Сафонова О.А., Малышев Н.А., Zhirnov O.P., Vorobyeva I.V., Poyarkov S.V., Safonova O.A., Malyshev N.A., 2011

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС77-77676 от 29.01.2020.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах