Роль клеточных белков в жизненном цикле вируса иммунодефицита


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Показана роль клеточных белков, которые в результате изощренного генетического паразитизма вируса иммунодефицита человека (ВИЧ) регулируют ранние и поздние стадии ВИЧ-инфекции. На ранних стадиях жизненного цикла вирус использует клеточные рецепторы CD4, CCR5 и G-белок-процессор, актиновые волокна цитоскелета для транспорта в ядро. Клеточные белки осуществляют транспорт прединтеграционного комплекса через ядерные поры и помогают комплементарной ДНК интегрировать с клеточными ДНК. На поздних стадиях клеточные белки обеспечивают транспорт вирусных компонентов к месту сборки - липидным рафтам, прочное связывание с ними, встраивание гликопротеидов в вирусную частицу и выход вируса из клетки. Новым подходом антивирусной стратегии к лечению СПИДа является ингибирование клеточных механизмов, вовлеченных в инфекционный процесс.

Список литературы

  1. Букринская А. Г., Букринский М. И. Внутриклеточный транспорт вируса иммунодефицита человека // Биол. мембраны. - 2007. - Т. 24, № 5. - С. 355-362.
  2. Auewaracul P., Wachrapornin P., Sricatrapimuk S. et al. Uncoating of HIV-1 requires cellular activation // Virology. - 2005. - Vol. 337. - P. 93-101.
  3. Bhattacharya J., Repik A., Clapham P. Gag regulates association of HIV-1 envelope with detergent-resistant membranes // J. Virol. - 2006. - Vol. 80, N 4. - P. 5292-5300.
  4. Brugger B., Glass B., Haberkant P. et al. The HIV lipidome: a raft with an unusual composition // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2006. - Vol. 103, N 8. - P. 2641-2646.
  5. Bukrinskaya A., Brichachek B., Mann A. et al. Establishment of a functional HIV-1 reverse transcription complex involves the cytoskeleton // J. Exp. Med. - 1996. - Vol. 188. - P. 2113-2125.
  6. Bukrinskaya A. HIV-1 assembly and maturation // Arch. Virol. - 2004. - Vol. 149. - P. 1067-1082.
  7. Bukrinsaya A. HIV-1 matrix protein: a mysterious regulator of the viral life cycle // Virus Res. - 2007. - Vol. 124, N 1-2. - P. 1-11.
  8. Bukrinsky M. A hard way to the nucleus // Mol. Med. - 2004. - Vol. 10. - P. 1-5.
  9. Choe H., Farzan M., Sun Y. et al. The beta-chemokine receptors CCR3 and CCR5 facilitate infection by primary HIV-1 isolates // Cell. - 1996. - Vol. 85. - P. 1135-1148.
  10. Deng H., Liu R., Ellmeyer W. et al. Identification of a major coreceptor for primary isolates of HIV-1 // Nature. - 1996. - Vol. 381. - P. 661-666.
  11. Feng Y., Broder C., Kennedy P. et al. HIV entry cofactor // Science. - 1996. - Vol. 272. - P. 872-877.
  12. Freed E. HIV-1 Gag: Flipped out for P1(4,5)P2 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2006. - Vol. 103, N 30. - P. 11101-11103.
  13. Hearps A., Jans D. HIV-1 integrase is capable of targeting DNA to the nucleus via an importin alpha-beta dependent mechanism // Biochem. J. - 2006. - Vol. 395. - P. 475-484.
  14. Jacke J. M., Stevenson M. The inner nuclear envelope protein emerin regulates HIV-1 infectivity // Nature. - 2006. - Vol. 441. - P. 641-645.
  15. Kenakin T. Allosteric modulators: the new generation of receptor antagonist // J. Pharmacol. Exp. Ther. - 2005. - Vol. 313, N 3. - P. 1150-1162.
  16. Kenakin T. Inverse, protein and ligand-selective agonism // J. Pharmacol. Exp. Ther. - 2007. - Vol. 323, N 2. - P. 701-707.
  17. Landelier C., von Schwedler U., Fisher R. et al. Human ESCRT-II complex and its role in HIV-1 release // J. Virol. - 2006. - Vol. 80. - P. 9465-9480.
  18. Lopez-Verges S., Camus J., Blot G. et al. Tail-interacting protein TIP47 is a connector between Gag and Env and is required for Env incorporation into HIV-1 virions //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2006. - Vol. 103. - P. 14947-14952.
  19. Ono A., Freed E. Plasma membrane rafts play a critical role in HIV-1 assembly and release // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2001. - Vol. 98. - P. 13925-13930.
  20. Ono A., Ablan S., Lockett S. et al. Phosphatidylinositol (4,5) biphosphate regulates HIV-1 targeting to the plasma membrane // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2004. - Vol. 101. - P. 14889-14894.
  21. Qi M., Aiken C. Selective restriction of nef-defective HIV-1 by a proteasome-dependent mechanism // J. Virol. - 2007. - Vol. 81. - P. 1534-1536.
  22. Rey O., Canon J., Krogstat P. HIV-1 Gag protein associates with F actin present in microfilaments // Virology. - 1996. - Vol. 220. - P. 530-534.
  23. Saad J., Miller J., Tai J. et al. Structural basis for targeting HIV-1 Gag protein to the plasma membrane for virus assembly // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2006. - Vol. 103, N 30. - P. 11364-11369.
  24. Sasaki H., Ozaki H., Karaki H. et al. Actin filaments play an essential role for transport of nascent HIV-1 proteins in host cell // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2004. - Vol. 316. - P. 588-593.
  25. Shkriabai N., Datta S., Zhao Z. et al. Interactions of HIV-1 Gag with assembly cofactors // Biochemistry. - 2006. - Vol. 45, N 13. - P. 4077-4083.
  26. Tang C., Loeliger E., Lungsword P. et al. Entropic switch regulates myristate exposure in the HIV-1 matrix protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2004. - Vol. 101, N 2. - P. 517-522.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Букринская А.Г., Bukrinskaya A.G., 2009

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС77-77676 от 29.01.2020.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах